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[IT뉴스]뇌 속 독성 단백질 '엉킴' 풀었다…알츠하이머 치료 새 가능성

온카뱅크관리자

2026-11-05 10:27:26

<div id="layerTranslateNotice" style="display:none;"></div>  <strong class="summary_view" data-translation="true">보도기사</strong> 
        <div class="article_view" data-translation-body="true" data-tiara-layer="article_body" data-tiara-action-name="본문이미지확대_클릭"> 
         <section dmcf-sid="227ErQoMUA">
          <p contents-hash="4e7aae0ff37d8c6746c13435827327db80ea7d324f557e102c117abecef3f3c5" dmcf-pid="Vd6vWamj7j" dmcf-ptype="general">KAIST 공동연구진, '아연집게 단백질' 활용해 알츠하이머 관련 독성 단백질 응집 억제<br>알츠하이머 생쥐 실험서 뇌 속 단백질 침착 약 53% 감소…일부 기억 기능 개선 확인</p>
          <figure class="figure_frm origin_fig" contents-hash="641bdadb83a0844de894c4a8a69dde08ca7805519ecc4998e65cdc7e257d9991" dmcf-pid="fJPTYNsAFN" dmcf-ptype="figure">
           <p class="link_figure"><img alt="컴퓨터 과학 및 실험적 분석을 통한 단백질–단백질 상호작용 확인" class="thumb_g_article" data-org-src="https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401697uefn.jpg" data-org-width="1000" dmcf-mid="bhXioBPK3E" dmcf-mtype="image" height="auto" src="https://img3.daumcdn.net/thumb/R658x0.q70/?fname=https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401697uefn.jpg" width="658"></p>
           <figcaption class="txt_caption default_figure">
            컴퓨터 과학 및 실험적 분석을 통한 단백질–단백질 상호작용 확인
           </figcaption>
          </figure>
          <p contents-hash="7c81b6499df3826f8f3ab239956b8b67ea0d8610767bd40db99ae81abde4297d" dmcf-pid="4iQyGjOcFa" dmcf-ptype="general"><br>국내 공동연구진이 알츠하이머병의 주요 원인 물질 중 하나로 알려진 독성 단백질의 뭉침을 억제하고, 이미 형성된 응집체의 독성까지 낮추는 새로운 방법을 찾아냈습니다.</p>
          <p contents-hash="11ed9d2fd9c1c0c598f9cf8b54676dcd94948713c9e027ac222a6dd90f4112e5" dmcf-pid="8nxWHAIkUg" dmcf-ptype="general">KAIST는 화학과 임미희 교수 연구팀이 전북대학교 화학과 이승재 교수 연구팀, 한국생명공학연구원 이철호·김경심 박사, 한국기초과학지원연구원 이영호 박사, 기초과학연구원 박지용 박사와 공동으로 알츠하이머병 관련 단백질의 응집과 독성을 조절하는 원리를 규명했다고 5일 밝혔습니다.</p>
          <p contents-hash="aa2615aa2a54f121a9027d67c4b0535ce0e884788a8b2733b1e967fd854a8a7a" dmcf-pid="6LMYXcCEFo" dmcf-ptype="general">◆ 유전자 조절 단백질로 알츠하이머 독성 단백질 응집 억제</p>
          <p contents-hash="b0e4d48563c46fddec35faef6d5f0255cf86782ac036f13e4fc604c6686fee4e" dmcf-pid="PoRGZkhDUL" dmcf-ptype="general">알츠하이머병의 대표적인 특징은 뇌 속에 '아밀로이드 베타'라는 단백질이 비정상적으로 뭉쳐 쌓이는 현상입니다. 이 단백질이 서로 엉겨 만들어진 독성 응집체는 신경세포를 손상시킬 수 있어 알츠하이머병 치료를 위한 주요 연구 대상 중 하나로 꼽힙니다.</p>
          <p contents-hash="e128bfb72f5a77e4f8fff69a33e98efbe09cae65285cfb58fd1a192270ce250a" dmcf-pid="QgeH5Elw7n" dmcf-ptype="general">연구팀은 아밀로이드 베타가 독성을 띤 형태로 뭉치는 과정을 차단하는 동시에, 이미 형성된 응집체의 독성까지 낮추는 데 주목했습니다. 이를 위해 활용한 물질은 우리 몸에서 주로 유전자 활동을 조절하는 역할을 하는 '아연집게 단백질(Zinc Finger Protein)'입니다.</p>
          <p contents-hash="bade76456eb04552112188bf2a4f37972414aad107efb776048e8ed027179ad6" dmcf-pid="xadX1DSrpi" dmcf-ptype="general">아연집게 단백질은 아연 이온을 이용해 특정한 입체 구조를 유지하며 DNA나 RNA를 인식하는 단백질입니다. 연구팀은 이 단백질의 표면이 다른 분자와 결합할 수 있다는 특성을 이용해, 유전자 조절이 아닌 질병 관련 단백질의 응집을 막는 데 활용할 수 있는지 분석했습니다.</p>
          <p contents-hash="d8f505e2a4fa25db403a5b285925a7a4a8908798e0904f0b24ebce32e951bfa5" dmcf-pid="y3HJLq6bpJ" dmcf-ptype="general">컴퓨터 시뮬레이션과 실험을 진행한 결과, 아연집게 단백질의 특정 부분인 'ZF2-4'가 아밀로이드 베타의 응집에 중요한 부위와 직접 결합한다는 사실을 확인했습니다. ZF2-4가 결합하자 아밀로이드 베타가 길게 얽힌 독성 섬유 형태로 성장하는 과정이 억제됐고, 상대적으로 독성이 낮은 응집체가 만들어졌습니다.</p>
          <div contents-hash="4942ab4de3ed8964874bdc544ecf8bd655d61714e4fd32331a4a6b9cf89a05b9" dmcf-pid="W0XioBPKud" dmcf-ptype="general">
           이미 형성된 독성 섬유에 ZF2-4를 처리했을 때도 섬유가 짧고 가느다란 조각으로 바뀌면서 세포에 미치는 독성이 감소했습니다. 즉, 독성 단백질이 새롭게 뭉치는 것을 억제하는 것은 물론 기존 응집체의 형태까지 변화시켜 독성을 낮출 수 있다는 가능성을 확인한 것입니다.
          </div>
          <figure class="figure_frm origin_fig" contents-hash="25fb62b77ca7022ccc4711aa0c6aca34fe696a12b6f31639f2436ee2652eb810" dmcf-pid="YVzDmxgR3e" dmcf-ptype="figure">
           <p class="link_figure"><img alt="알츠하이머병 모델 마우스에서 ZF2–4–P9의 생체 내 효능 평가 및 병리 완화 효과" class="thumb_g_article" data-org-src="https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401847trhq.jpg" data-org-width="894" dmcf-mid="KEyMdUV73k" dmcf-mtype="image" height="auto" src="https://img4.daumcdn.net/thumb/R658x0.q70/?fname=https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401847trhq.jpg" width="658"></p>
           <figcaption class="txt_caption default_figure">
            알츠하이머병 모델 마우스에서 ZF2–4–P9의 생체 내 효능 평가 및 병리 완화 효과
           </figcaption>
          </figure>
          <div contents-hash="a3effbb47911b4057db8c8d66ab9ff4eb90656778c3d1922b225a676c3c4eb4b" dmcf-pid="GfqwsMaeUR" dmcf-ptype="general">
           <div>
            <br>◆ 뇌까지 단백질 전달…알츠하이머 생쥐서 축적량 53% 감소
            <br>
            <br>연구팀은 개발한 단백질을 실제 뇌 조직까지 전달하기 위한 방법도 마련했습니다. 뇌에는 혈액 속 유해 물질이 들어오는 것을 막는 '혈액-뇌 장벽'이 존재합니다. 뇌를 보호하는 중요한 방어막이지만, 치료용 단백질 역시 이 장벽을 통과하기 어렵다는 문제가 있습니다.
            <br>
            <br>연구팀은 ZF2-4에 혈액-뇌 장벽 통과를 돕는 작은 분자를 결합해 'ZF2-4-P9'이라는 변형 단백질을 제작했습니다. 이를 알츠하이머병의 특징을 보이는 생쥐에 투여한 결과, 대조군과 비교해 대뇌피질과 해마에 쌓인 아밀로이드 베타 침착량이 각각 약 53% 감소했습니다.
            <br>
            <br>뇌의 면역세포인 '미세아교세포'가 과도하게 활성화되는 현상도 완화됐습니다. 미세아교세포는 평소 뇌를 보호하는 역할을 하지만 지나치게 활성화되면 염증 반응에 관여할 수 있습니다.
            <br>
            <br>실험에서는 미세아교세포의 활성화가 대조군보다 대뇌피질에서 약 29%, 해마에서 약 50% 줄어든 것으로 나타났습니다.
            <br>
            <br>기억 기능을 평가하는 행동실험에서도 일부 긍정적인 결과가 확인됐습니다. 익숙한 물체와 새로운 물체를 구별하는 '인식 기억' 기능이 개선된 것입니다.
            <br>
            <br>다만 다른 기억·학습 검사에서는 통계적으로 유의한 개선이 나타나지 않아, 모든 인지 기능이 회복됐다고 해석하기는 어렵습니다. 또 이번 성과는 생쥐를 대상으로 한 동물실험 결과로, 실제 사람에게 적용하기 위해서는 치료 효과와 장기적인 안전성에 대한 추가 검증이 필요합니다.
           </div>
          </div>
          <figure class="figure_frm origin_fig" contents-hash="3b5c654c820f6e8a20c9c6840822bee81f61c1a5367afdeea4201ef4f9be51ab" dmcf-pid="H4BrORNdUM" dmcf-ptype="figure">
           <p class="link_figure"><img alt="단백질–단백질 상호작용 기반 아연집게 단백질의 아밀로이드 응집 및 기전적 원리 규명" class="thumb_g_article" data-org-src="https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401987dmmp.jpg" data-org-width="389" dmcf-mid="9lvQR09Uuc" dmcf-mtype="image" height="auto" src="https://img4.daumcdn.net/thumb/R658x0.q70/?fname=https://t1.daumcdn.net/news/202611/05/551724-22lyJQR/20261105102401987dmmp.jpg" width="658"></p>
           <figcaption class="txt_caption default_figure">
            단백질–단백질 상호작용 기반 아연집게 단백질의 아밀로이드 응집 및 기전적 원리 규명
           </figcaption>
          </figure>
          <div contents-hash="e9478a9147b782394056574e50a2b4c7bc15a0f32ad1ab79efb7d63c870d6f4d" dmcf-pid="X8bmIejJzx" dmcf-ptype="general">
           <div>
            <br>◆ 단백질 구조 활용한 새로운 치료 전략 가능성
            <br>
            <br>이번 연구의 핵심은 기존에 유전자 활동을 조절하는 도구로 알려졌던 단백질을 질병 관련 단백질의 응집을 제어하는 데 활용했다는 점입니다.
            <br>
            <br>연구팀은 이러한 원리가 앞으로 알츠하이머병뿐 아니라 특정 단백질의 비정상적인 응집이 관여하는 질환의 치료 전략을 연구하는 데도 기초가 될 수 있을 것으로 기대하고 있습니다.
            <br>
            <br>임미희 KAIST 화학과 교수는 "이번 연구는 유전자 조절 도구로 잘 알려진 아연집게 단백질이 질병 유발 단백질과 직접 결합해 병적인 응집 과정을 억제할 수 있다는 사실을 보여줬다"며 "이 원리를 활용하면 앞으로 특정 질병 단백질을 겨냥하는 새로운 단백질 기반 치료제를 설계하는 데 도움이 될 것"이라고 말했습니다.
           </div>
          </div>
          <p contents-hash="40dd982740595946310f83531ff87c5cf5b7776b4dd369bf99f039eada8c5dab" dmcf-pid="Z6KsCdAi0Q" dmcf-ptype="general">(사진=KAIST </p>
          <p contents-hash="f581e56b4d8f2d56037cadffac67ffaf2ca79cc37e37e84c4bea8787a2c6a101" dmcf-pid="5P9OhJcnFP" dmcf-ptype="general">조형준 취재 기자 | brotherjun@tjb.co.kr</p>
         </section> 
        </div> 
        <p class="" data-translation="true">Copyright © TJB </p>

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